Lidhjet disulfide janë një pjesë e domosdoshme e strukturës tredimensionale të shumë proteinave.Këto lidhje kovalente mund të gjenden pothuajse në të gjitha peptidet jashtëqelizore dhe molekulat e proteinave.
Një lidhje disulfide formohet kur një atom squfuri i cisteinës formon një lidhje kovalente të vetme me gjysmën tjetër të atomit të squfurit të cistinës në pozicione të ndryshme në proteinë.Këto lidhje ndihmojnë në stabilizimin e proteinave, veçanërisht ato të sekretuara nga qelizat.
Formimi efikas i lidhjeve disulfide përfshin disa aspekte si menaxhimi i duhur i cisteineve, mbrojtja e mbetjeve të aminoacideve, metodat e heqjes së grupeve mbrojtëse dhe metodat e çiftëzimit.
Peptidet u shartuan me lidhje disulfide
Organizmi Gutuo ka një teknologji të pjekur të unazave të lidhjes disulfide.Nëse peptidi përmban vetëm një palë Cys, formimi i lidhjes disulfide është i drejtpërdrejtë.Peptidet sintetizohen në faza të ngurta ose të lëngshme,
Më pas u oksidua në një tretësirë pH8-9.Sinteza është relativisht komplekse kur duhen formuar dy ose më shumë çifte lidhjesh disulfide.Megjithëse formimi i lidhjes disulfide zakonisht përfundon vonë në skemën sintetike, ndonjëherë futja e disulfideve të paraformuara është e dobishme për lidhjen ose zgjatjen e zinxhirëve peptidë.Bzl është një grup mbrojtës Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, etj., i përdorur gjerësisht në symbiont.Ne jemi te specializuar në sintezën e peptideve disulfide duke përfshirë:
1. Dy palë lidhje disulfide formohen brenda molekulës dhe dy palë lidhje disulfide formohen midis molekulave
2. Brenda molekulës formohen tre palë lidhje disulfide dhe midis molekulave formohen tre palë lidhje disulfide.
3. Sinteza e polipeptideve të insulinës, ku formohen dy palë lidhje disulfide midis sekuencave të ndryshme peptide
4. Sinteza e tre palëve të peptideve të lidhura me disulfid
Pse është grupi amino cisteinil (Cys) kaq i veçantë?
Zinxhiri anësor i Cys ka një grup reaktiv shumë aktiv.Atomet e hidrogjenit në këtë grup zëvendësohen lehtësisht nga radikalet e lira dhe grupe të tjera, dhe kështu mund të formojnë lehtësisht lidhje kovalente me molekula të tjera.
Lidhjet disulfide janë një pjesë e rëndësishme e strukturës 3D të shumë proteinave.Lidhjet e urës disulfide mund të zvogëlojnë elasticitetin e peptidit, të rrisin ngurtësinë dhe të zvogëlojnë numrin e imazheve të mundshme.Ky kufizim i imazhit është thelbësor për aktivitetin biologjik dhe stabilitetin strukturor.Zëvendësimi i tij mund të jetë dramatik për strukturën e përgjithshme të proteinës.Aminoacidet hidrofobike si Dew, Ile, Val janë një stabilizues spirale.Për shkak se stabilizon α-helixën e lidhjes disulfide të formimit të cisteinës edhe nëse cisteina nuk krijon lidhje disulfide.Kjo do të thotë, nëse të gjitha mbetjet e cisteinës do të ishin në gjendje të reduktuar, (-SH, që mbart grupe të lira sulfhidrile), do të ishte e mundur një përqindje e lartë e fragmenteve spirale.
Lidhjet disulfide të formuara nga cisteina janë të qëndrueshme ndaj qëndrueshmërisë së strukturës terciare.Në shumicën e rasteve, urat SS midis lidhjeve janë të nevojshme për formimin e strukturave kuaternare.Ndonjëherë mbetjet e cisteinës që formojnë lidhje disulfide janë shumë larg në strukturën parësore.Topologjia e lidhjeve disulfide është baza për analizën e homologjisë së strukturës primare të proteinave.Mbetjet e cisteinës të proteinave homologe janë shumë të konservuara.Vetëm triptofani ishte statistikisht më i konservuar se cisteina.
Cisteina ndodhet në qendër të vendit katalitik të tiolazës.Cisteina mund të formojë ndërmjetës acil drejtpërdrejt me substratin.Forma e reduktuar vepron si një "bufer squfuri" që e mban cisteinën në proteinë në gjendje të reduktuar.Kur pH është i ulët, ekuilibri favorizon formën e reduktuar -SH, ndërsa në mjediset alkaline -SH është më e prirur të oksidohet për të formuar -SR, dhe R është gjithçka tjetër veçse një atom hidrogjeni.
Cisteina gjithashtu mund të reagojë me peroksid hidrogjeni dhe perokside organike si një detoksik.
Koha e postimit: Maj-19-2023