Këto peptide antimikrobiale fillimisht janë marrë nga sistemet mbrojtëse të insekteve, gjitarëve, amfibëve, etj., dhe ato përfshijnë kryesisht katër kategori:
1. cecropin ishte fillimisht e pranishme në limfën imune të Cecropiamoth, e cila gjendet kryesisht në insekte të tjera, dhe peptide të ngjashme baktericide gjenden gjithashtu në zorrët e derrit.Ato karakterizohen në mënyrë tipike nga një rajon fort alkalik N-terminal i ndjekur nga një fragment i gjatë hidrofobik.
2. Peptidet antimikrobiale Xenopus (magainin) rrjedhin nga muskujt dhe stomaku i bretkosave.Struktura e peptideve antimikrobiale ksenopus u zbulua gjithashtu të jetë spirale, veçanërisht në mjediset hidrofobike.Konfigurimi i antipeptideve xenopus në shtresat lipidike u studiua nga NMR e fazës së ngurtë të etiketuar me N.Bazuar në zhvendosjen kimike të rezonancës së acilaminës, spiralet e antipeptideve të ksenopusit ishin sipërfaqe paralele me dy shtresa dhe ato mund të konvergojnë për të formuar një kafaz 13 mm me një strukturë spirale periodike prej 30 mm.
3. Peptidet mbrojtëse të defensinës rrjedhin nga polimakrofagët e lepujve neutrofilë polikariotikë njerëzorë me lobul të plotë bërthamor dhe qeliza të zorrëve të kafshëve.Një grup peptidesh antimikrobiale të ngjashme me peptidet mbrojtëse të gjitarëve u nxorrën nga insektet, të quajtura "peptide mbrojtëse nga insektet".Ndryshe nga peptidet mbrojtëse të gjitarëve, peptidet mbrojtëse të insekteve janë aktive vetëm kundër baktereve Gram-pozitive.Edhe peptidet mbrojtëse të insekteve përmbajnë gjashtë mbetje Cys, por metoda e lidhjes disulfide me njëra-tjetrën është e ndryshme.Mënyra e lidhjes së urës disulfide intramolekulare të peptideve antibakteriale të nxjerra nga Drosophila melanogast ishte e ngjashme me atë të peptideve mbrojtëse të bimëve.Në kushte kristalore, peptidet mbrojtëse paraqiten si dimerë.
4.Tachyplesin rrjedh nga gaforret patkua, të quajtura patkua.Studimet e konfigurimit tregojnë se ai miraton një konfigurim antiparalel të palosjes B (3-8 pozicione, 11-16 pozicione), në të cilinβ-këndi është i lidhur me njëri-tjetrin (8-11 pozicione), dhe dy lidhje disulfide krijohen midis pozicioneve 7 dhe 12, dhe midis pozicioneve 3 dhe 16.Në këtë strukturë, aminoacidi hidrofobik ndodhet në njërën anë të planit, dhe gjashtë mbetjet kationike shfaqen në bishtin e molekulës, kështu që struktura është gjithashtu biofile.
Nga kjo rrjedh se pothuajse të gjitha peptidet antimikrobiale janë kationike në natyrë, edhe pse ato ndryshojnë në gjatësi dhe lartësi;Në fund të lartë, qoftë në formën e alfa-spiral oseβ-Struktura e palosshme, bitropike është tipari i përbashkët.
Koha e postimit: Prill-20-2023